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《蛋白质分子结构(新增扫描版及遗传学原理)》文字版[PDF]

  • 状态: 精华资源
  • 摘要:
    图书分类科技
    出版社北京: 清华大学出版社
    发行时间1999年05月01日
    语言简体中文
  • 时间: 2010/12/12 01:11:36 发布 | 2010/12/16 19:49:19 更新
  • 分类: 图书  教育科技 

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中文名蛋白质分子结构(新增扫描版及遗传学原理)
图书分类科技
资源格式PDF
版本文字版
出版社北京: 清华大学出版社
书号7302033293
发行时间1999年05月01日
地区大陆
语言简体中文
简介

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内容简介

进入90 年代以来, 结构生物学迅速发展, 蛋白质结构的数据快速增长, 蛋白质结构的研究成果以及新的研究方法不断涌现, 本书力求帮助读者了解这一发展的新形势。
全书共20 章, 可以划分为4 个部分: 第一部分包括第1 章到第7 章的内容, 主要介绍蛋白质的结构层次及结构原理; 第二部分从第8 章到第11 章, 介绍蛋白质结构的实验研究方法; 第三部分从第12 章到第17 章, 讲述蛋白质结构的理论研究; 第四部分从第18 章到第20 章, 讲述蛋白质结构和功能的关系。
本书可作为综合性大学以及农、林、医学院校生物系的教师及本科生、研究生学习结构生物学、生物大分子结构和功能关系知识的参考, 也可供科研院所的科研人员参考。

文字版缺少附图,新更新的扫描版有图...本人用的是电信校园网,小水管,在线时间不固定,但是基本每天上线,请耐心下载,并帮忙分流共享,谢谢!

内容截图
图一
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图二
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图三
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目录

第1 章 绪论 1
1. 1 引言 1
1. 2 蛋白质在生命过程中的作用 2
1. 3 蛋白质结构的一般概念 3
1. 4 蛋白质的基本组成单位 5
1. 5 多肽链 7
1. 6 多肽链的构象 7
1. 7 蛋白质的结构生物学 8
第2 章 蛋白质的结构层次 11
2. 1 蛋白质的基本结构单位 11
2. 1. 1 蛋白质的最基本组成 11
2. 1. 2 蛋白质肽链的特征 13
2. 1. 3 蛋白质肽链立体结构的最基本的结构特征 15
2. 2 维持和稳定蛋白质高级结构的因素 16
2. 2. 1 静电作用 16
2. 2. 2 氢键 16
2. 2. 3 范德华力 17
2. 2. 4 残基的亲水性和疏水性 17
2. 2. 5 配位键 19
2. 2. 6 二硫键 19
2. 2. 7 其他因素 20
2. 3 蛋白质的结构层次 20
2. 3. 1 蛋白质的一级结构 20
2. 3. 2 蛋白质的立体结构 20
2. 3. 3 蛋白质体系 21
2. 3. 4 蛋白质结构层次的形成和肽链的折迭 22
2. 3. 5 蛋白质四级结构的形成和体系的装配 24
2. 4 小结 24
参考文献 26
第3 章 蛋白质的一级结构和二级结构 27
3. 1 蛋白质的一级结构 27 ·Ⅴ·
3. 1. 1 蛋白质肽链一级结构的形成 27
3. 1. 2 肽链一级结构的测定 28
3. 1. 3 复合蛋白中非肽链的其他组分的检测和定位 29
3. 1. 4 从蛋白质的一级结构能得到的信息 29
3. 1. 5 蛋白质一级结构同源性比较 30
3. 2 蛋白质的二级结构 32
3. 2. 1 蛋白质二级结构的定义和形成 32
3. 2. 2 各种类型的蛋白质二级结构 32
3. 2. 3 二级结构的可变性 39
参考文献 41
第4 章 蛋白质的超二级结构Mot if 43
4. 1 连接多肽 43
4. 2 蛋白质中的超二级结构 43
4. 3 频繁发生的蛋白质超二级结构Mot if 类型 44
4. 4 超二级结构的结构特征描述 47
4. 4. 1 序列模式 47
4. 4. 2 疏水性分析 48
4. 4. 3 超二级结构氢键模式分析 51
4. 5 简单的超二级结构Mot if 折迭组合成复杂超二级结构Motif 56
参考文献 59
第5 章 复杂超二级结构Mot if 与折迭子类( Folds ) 61
5. 1 复杂超二级结构Mot if 折迭组合高级结构 61
5. 2 折迭子类 65
5. 2. 1 折迭子与蛋白质结构层次 65
5. 2. 2 折迭子结构特征 67
5. 3 折迭子与结构类型 69
5. 3. 1 全α蛋白质结构类型与折迭子类 69
5. 3. 2 全β结构类型与折迭子类 70
5. 3. 3 α/β结构类型与折迭子类 71
5. 3. 4 α+ β结构类型与折迭子类 72
5. 3. 5 其他结构类型与折迭子类 73
参考文献 75
第6 章 蛋白质的三级结构与结构域 76
6. 1 蛋白质的三级结构 76
6. 1. 1 三级结构的形成 76
·Ⅵ·
6. 1. 2 球状蛋白三级结构的主要特征 77
6. 1. 3 纤维状蛋白的三级结构 79
6. 1. 4 膜蛋白的三级结构 80
6. 2 结构域 80
6. 2. 1 结构域的由来和定义 80
6. 2. 2 结构域的划分和制备 83
6. 2. 3 结构域的生物学意义 83
6. 3 球状蛋白质和结构域的解剖学 84
6. 3. 1 全α型蛋白 84
6. 3. 2 全β型蛋白质 85
6. 3. 3 α, β分离型(简称α+ β)蛋白质 86
6. 3. 4 α, β相间型(简称α/β)蛋白质 86
6. 3. 5 “无规”卷曲型蛋白质 88
6. 3. 6 其他类型蛋白质 89
6. 3. 7 结构域的组合 91
6. 4 蛋白质(结构域)立体结构的比较 93
参考文献 93
第7 章 蛋白质的四级结构和蛋白质体系 95
7. 1 蛋白质的四级结构 95
7. 1. 1 蛋白质四级结构的基本概念 95
7. 1. 2 研究四级结构的方法 96
7. 1. 3 蛋白质四级结构的分类和类型 96
7. 1. 4 蛋白质四级结构的拓扑 99
7. 1. 5 四级结构的形成——亚基的装配 100
7. 1. 6 蛋白质四级结构和三级结构的比较 103
7. 2 蛋白质体系 105
7. 2. 1 “联合”式的蛋白质体系 105
7. 2. 2 串联式的蛋白质体系 106
7. 2. 3 级联式的蛋白质体系 107
参考文献 109
第8 章 蛋白质晶体结构分析 111
8. 1 晶体结构分析简介 111
8. 1. 1 晶体的对称性和空间群 111
8. 1. 2 劳埃方程和布拉格方程 112
8. 1. 3 位相问题 113
8. 1. 4 P atterson 法 114
·Ⅶ·
8. 2 蛋白质晶体学简介 114
8. 3 蛋白质晶体生长 115
8. 3. 1 影响蛋白质晶体生长的因素 116
8. 3. 2 晶体生长方法 117
8. 4 数据收集和处理 117
8. 5 同晶置换法 119
8. 5. 1 重原子衍生物的制备 119
8. 5. 2 重原子位置的测定 120
8. 5. 3 同晶置换法的基本原理 122
8. 6 分子置换法 125
8. 6. 1 旋转函数 125
8. 6. 2 平移函数 126
8. 7 同晶差值傅里叶法 127
8. 8 电子密度图的计算和解释 127
8. 8. 1 分子的绝对构型 128
8. 8. 2 电子密度图的解释 128
8. 9 结构精修 129
参考文献 130
第9 章 多维核磁共振技术 131
9. 1 多维核磁共振方法确定蛋白质溶液三维结构的基本原理 131
9. 1. 1 蛋白质的结构信息 131
9. 1. 2 核磁共振的波谱信息 133
9. 1. 3 波谱信息与结构信息之间的对应 135
9. 2 提取蛋白质结构信息的多维核磁共振方法 135
9. 2. 1 多维核磁共振方法的基本原理 135
9. 2. 2 几种重要的多维核磁共振脉冲序列 141
9. 2. 3 多维核磁共振波谱解析要点 147
9. 3 蛋白质溶液三维结构的计算 152
9. 3. 1 建立核磁共振波谱数据的约束文件 153
9. 3. 2 获得蛋白质三维结构的不同构象集合 153
9. 3. 3 蛋白质三维结构的精确性和正确性 154
参考文献 154
第10 章 蛋白质溶液构象的光谱技术 155
10. 1 紫外-可见差光谱 155
10. 1. 1 溶剂微扰差光谱 156
10. 1. 2 pH 差光谱及滴定 157
·Ⅷ·
10. 1. 3 温度微扰差光谱 158
10. 1. 4 浓度微扰差光谱 159
10. 1. 5 其他差光谱 159
10. 1. 6 对仪器和样品的要求 160
10. 2 荧光探针法 160
10. 2. 1 蛋白质的内源荧光 162
10. 2. 2 蛋白质的外源荧光 162
10. 3 圆二色谱 168
10. 3. 1 平面偏振光、圆偏振光和椭圆偏振光 168
10. 3. 2 圆二色性及其定量关系 169
10. 3. 3 圆二色谱 169
10. 3. 4 圆二色仪 169
10. 3. 5 应用 170
10. 4 激光拉曼光谱 171
10. 4. 1 基本原理和基础理论 172
10. 4. 2 应用 174
10. 5 红外光谱在研究蛋白质二级结构中的应用 177
参考文献 181
第11 章 蛋白质的二维结晶及结构重建 184
11. 1 蛋白质晶体的类型 184
11. 1. 1 二维晶体 185
11. 1. 2 二维晶垛 186
11. 1. 3 三维晶体 186
11. 2 蛋白质的二维结晶化 187
11. 2. 1 天然膜中蛋白的二维结晶化 187
11. 2. 2 去污剂-蛋白微团的二维结晶化 188
11. 2. 3 脂单层表面的二维结晶化 188
11. 3 膜蛋白二维晶体形成的机制与条件 190
11. 3. 1 二维晶体形成的机制 190
11. 3. 2 蛋白质的性质 190
11. 3. 3 脂与蛋白的比例 191
11. 3. 4 去污剂 191
11. 3. 5 温度 191
11. 3. 6 影响二维晶体形成的因素之五: 离子强度和pH 192
11. 4 电镜观察与三维结构重建 192
11. 4. 1 电镜载网 192
11. 4. 2 负染 193
·Ⅸ·
11. 4. 3 葡萄糖包埋 194
11. 4. 4 单宁酸包埋 194
11. 4. 5 冰冻含水方法 185
11. 4. 6 低剂量电镜术 195
11. 4. 7 三维结构重建的梗概 196
参考文献 198
第12 章 蛋白质结构的计算机图象分析与分子模拟技术 200
12. 1 计算机图形学 200
12. 2 图形显示设备 201
12. 2. 1 阴极射线管 201
12. 2. 2 彩色阴极射线管 201
12. 2. 3 随机扫描的图形显示器 202
12. 2. 4 存储器式的图形显示器 202
12. 3 图形系统和工作站 202
12. 3. 1 计算机图形系统的功能 202
12. 3. 2 计算机工作站图形系统 203
12. 3. 3 图形处理器 204
12. 3. 4 几种精简指令集工作站 205
12. 3. 5 如何选择工作站 206
12. 3. 6 窗口系统 206
12. 4 生物大分子的分子模拟与计算机图形技术 208
12. 4. 1 借助计算机图形技术的分子模拟的内容 208
12. 4. 2 商品化分子模拟软件介绍 209
参考文献 210
第13 章 蛋白质结构预测 211
13. 1 蛋白质结构预测概述 211
13. 1. 1 比较建模法 212
13. 1. 2 反向折迭法 212
13. 1. 3 从头预测法 212
13. 2 正误构象的判断 214
13. 2. 1 分子力场 214
13. 2. 2 平均势函数 214
13. 2. 3 评估函数 214
13. 3 现阶段几种主要的简单评估函数方法 214
13. 3. 1 K. A. Dill 方法 215
13. 3. 2 Sor in Isreal 方法 215
·Ⅹ·
13. 3. 3 George Ros e 方法 215
13. 4 基于知识的蛋白质结构预测 215
13. 4. 1 蛋白质的同源模型构建 216
13. 4. 2 蛋白质的逆折迭模建 218
13. 5 蛋白质的二级结构预测 220
13. 5. 1 蛋白质的二级结构的判定 220
13. 5. 2 Chou-Fasman 方法 221
13. 5. 3 GOR(Garnier -Osgut horpe-Robson)二级结构预测方法 229
13. 5. 4 Lim 方法 230
13. 5. 5 其他二级结构预测方法 230
13. 6 利用计算机互联网进行蛋白质结构预测 230
13. 6. 1 欧洲分子生物学实验室蛋白质结构预测服务器 231
参考文献 233
第14 章 蛋白质结构研究中的几种数理方法 236
14. 1 遗传算法 236
14. 1. 1 遗传算法的起源与发展 236
14. 1. 2 遗传算法的基本原理 237
14. 1. 3 遗传算法在蛋白质结构研究中的应用 239
14. 2 人工神经网络方法 240
14. 2. 1 神经元 240
14. 2. 2 神经网络模型 241
14. 3 统计物理学方法 243
14. 4 一些数理方法算法的进一步讨论 244
14. 4. 1 确定型算法: 局部搜索 244
14. 4. 2 统计抽样方法: 蒙特卡洛方法 245
14. 4. 3 模拟退火算法 246
参考文献 248
第15 章 蛋白质分子动力学 250
15. 1 分子动力学模拟方法 250
15. 2 经验力场和位能函数 253
15. 3 能量优化 254
15. 4 自由能计算 256
15. 5 模拟退火技术 258
15. 6 环境效应 258
15. 7 简振模分析 259
参考文献 261
·Ⅺ·
第16 章 蛋白质工程与药物分子设计 263
16. 1 什么是蛋白质工程 263
16. 2 蛋白质工程领域的开创性工作 265
16. 3 蛋白质的改性及分子设计——当前蛋白质工程研究的热点之一 266
16. 4 基于生物大分子结构的药物设计——当前蛋白质工程研究的热点之二 268
16. 5 蛋白质结构预测与药物分子设计 270
16. 6 尚待解决的问题和充满希望的前景 271
参考文献 272
第17 章 蛋白质的分子进化 274
17. 1 分子进化钟与中性理论 276
17. 1. 1 分子进化钟 276
17. 1. 2 中性理论 279
17. 2 功能相关的分子进化与非中性分子进化 282
17. 2. 1 分子进化规律的理论综合 282
17. 2. 2 分子进化规律的验证 285
17. 2. 3 一种新的分子进化学说 286
17. 2. 4 发育相关进化规律与基因起源学说 287
参考文献 288
第18 章 酶分子的结构与功能 290
18. 1 酶分子的结构特点 290
18. 1. 1 酶的一级结构和三维结构 290
18. 1. 2 酶分子的活性部位 291
18. 2 酶催化作用特点 294
18. 2. 1 与非生物催化剂相比具有更高的效率 295
18. 2. 2 高度的专一性 295
18. 2. 3 酶的活性是受调节控制的 296
18. 2. 4 酶的辅助因子 296
18. 2. 5 酶和底物作用生成酶-底物复合物 297
18. 3 酶的分类和命名法 297
18. 4 酶的抑制作用 298
18. 5 调节酶 301
18. 5. 1 别构调节酶 301
18. 5. 2 共价调节酶 301
18. 6 羧肽酶A 的催化功能和分子结构 303
·Ⅻ·
18. 7 多酶复合物 304
18. 7. 1 多酶复合物的生理特性 305
18. 7. 2 多酶复合物传递中间产物的机制 305
18. 7. 3 多酶复合物的典型例子——脂肪酸合成酶 305
参考文献 309
第19 章 蛋白质的分子运动 311
19. 1 蛋白质的结构生物学 311
19. 2 蛋白质分子的运动 312
19. 3 展望 319
参考文献 320
第20 章 电子传递蛋白的结构与功能 321
20. 1 细胞色素c 321
20. 1. 1 c 型细胞色素 322
20. 1. 2 植物细胞色素c 323
20. 1. 3 细菌细胞色素c 323
20. 1. 4 b 型细胞色素 323
20. 1. 5 4-α螺旋细胞色素 324
20. 1. 6 多血红素细胞色素 325
20. 1. 7 细胞色素电子传递的模型 326
20. 2 铁硫蛋白 326
20. 2. 1 红氧还蛋白 326
20. 2. 2 二铁的铁氧还蛋白 327
20. 2. 3 高电位铁蛋白 327
20. 2. 4 铁氧还蛋白 328
20. 3 蓝色铜蛋白 329
20. 3. 1 蓝蛋白 330
20. 3. 2 质体蓝素 330
20. 4 黄素氧还蛋白 332
参考文献 333
附录 用傅里叶变换方法进行三维重构的一般原理 334

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    小贴士:
  1. 类似“顶”、“沙发”之类没有营养的文字,对勤劳贡献的楼主来说是令人沮丧的反馈信息。
  2. 提问之前请再仔细看一遍楼主的说明,或许是您遗漏了。
  3. 勿催片。请相信驴友们对分享是富有激情的,如果确有更新版本,您一定能搜索到。
  4. 请勿到处挖坑绊人、招贴广告。既占空间让人厌烦,又没人会搭理,于人于己都无利。
  5. 如果您发现自己的评论不见了,请参考以上4条。